Белки внеклеточного матрикса, опосредующие адгезию клеток карцином, роль в метастазировании
М. В. Завьялова,
Н. В. Литвяков,
О. Е. Ваизова,
В. А. Серебрякова,
Е. Л. Головина,
Е. В. Удут,
А. И. Хлебников,
А. В. Завьялов,
Д. С. Письменный,
В. М. Перельмутер https://doi.org/10.25789/YMJ.2026.93.21
Аннотация
В обзоре представлена основная характеристика белкам внеклеточного матрикса и соответствующим им рецепторам, экспрессирущимся опухолевыми клетками, принимающим участие в ключевых механизмах метастазирования. В соответствии с руководством PRISMA (Preferred Reporting Items for Systematic Reviews and Meta-Analyses) из первоначально выявленных 8112 публикаций критериям включения соответствовали 479 работ (212 на английском, 267 на русском языках). Окончательный анализ включил 38 статьей, релевантные теме настоящего обзора, три из которых были на русском языке. Представленные данные расширяют фундаментальные знания о молекулярных механизмах метастазирования и могут быть положены в основу разработки противоопухолевых соединений таргетного действия.
Об авторах
М. В. Завьялова
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации;
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского медицинского центра Российской академии наук»
Россия
Россия
Завьялова Марина Викторовна – д-р мед. наук, проф., зав. кафедрой патологической анатомии, Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050;
вед. науч. сотр. отделения общей и молекулярной патологии, пер. Кооперативный, д. 5, г. Томск, 634009
Н. В. Литвяков
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского медицинского центра Российской академии наук»
Россия
Россия
Литвяков Николай Васильевич – д-р биол. наук, проф. РАН, зав. лабораторией онковирусологии,
пер. Кооперативный, д. 5, г. Томск, 634009
О. Е. Ваизова
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Ваизова Ольга Евгеньевна – д-р мед. наук, проф., зав. кафедрой фармакологии,
Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050
В. А. Серебрякова
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Серебрякова Валентина Александровна – д-р мед. наук, доц., проф. кафедры фармакологии,
Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050
Е. Л. Головина
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Головина Евгения Леонидовна – канд. мед. наук, доц. кафедры фармакологии,
Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050
Е. В. Удут
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Удут Елена Владимировна – д-р мед. наук, зав. Центральной научно-исследовательской лаборатории, проф. кафедры патофизиологии,
Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050
А. И. Хлебников
ФГАОУ ВО «Национальный исследовательский Томский политехнический университет»
Россия
Россия
Хлебников Андрей Иванович – д-р хим. наук, проф., проф. кафедры биотехнологии и органической химии,
пр. Ленина, д. 30, г. Томск, 634050
А. В. Завьялов
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Завьялов Александр Васильевич – студент,
Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050
Д. С. Письменный
ФГБОУ ВО «Сибирский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации;
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского медицинского центра Российской академии наук»
Россия
Россия
Письменный Дмитрий Сергеевич – доц. кафедры патологической анатомии, Московский тракт, д. 2, г. Томск, 634050;
канд. мед. наук, врач клинической лабораторной диагностики отделения общей и молекулярной патологии, пер. Кооперативный, д. 5, г. Томск, 634009
В. М. Перельмутер
ФГБНУ «Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского медицинского центра Российской академии наук»
Россия
Россия
Перельмутер Владимир Михайлович – д-р мед. наук, проф., гл. науч. сотр.
отделения общей и молекулярной патологии,
пер. Кооперативный, д. 5, г. Томск, 634009
Список литературы
1. Каприна А.Д., Старинский В.В., Шахзадова А.О. Злокачественные новообразования в России в 2023 году (заболеваемость и смертность). Москва: МНИОИ им. П.А. Герцена; 2024. 276 с.
2. Bray F., Laversanne M., Sung H., et al. Global cancer statistics 2022: GLOBOCAN estimates of incidence and mortality worldwide for 36 cancers in 185 countries. CA Cancer J Clin. 2024; 74(3): 229–263. https://doi.org/10.3322/caac.21834.
3. Siegel R.L., Giaquinto A.N., Jemal A. Cancer statistics, 2024. CA Cancer J Clin. 2024; 74(1): 12–49. https://doi.org/10.3322/caac.21820. PMID: 38363123.
4. Zavyalova M.V., Denisov E.V., Tashireva L.A., et al. Intravasation as a Key Step in Cancer Metastasis. Biochemistry (Moscow). 2019; 84(7): 762–772. https://doi.org/10.1134/S0006297919070071. PMID: 31509727.
5. Dzobo K., Dandara C. The Extracellular Matrix: Its Composition, Function, Remodeling, and Role in Tumorigenesis. Biomimetics (Basel). 2023; 8(2): 146. https://doi.org/10.3390/biomimetics8020146. PMID: 37092398.
6. Naba A. Mechanisms of assembly and remodelling of the extracellular matrix. Nat Rev Mol Cell Biol. 2024; 25(11): 865–885. https://doi.org/10.1038/s41580-024-00767-3. PMID: 39223427.
7. Yuan Z., Li Y., Zhang S., et al. Extracellular matrix remodeling in tumor progression and immune escape: from mechanisms to treat ments. Mol Cancer. 2023; 22(1): 48. https://doi.org/10.1186/s12943-023-01744-8. PMID: 36906534.
8. Борзых О.Б., Волкова А.А., Герда Б.А. Синтез коллагена в коже, его функциональные и структурные особенности. Медицинский вестник Северного Кавказа. 2021; 16(4): 443–450. https://doi.org/10.14300/mnnc.2021.16108.
9. Hao N., Liu D., Liu T., et al. Laminin-integrin a6b4 interaction activates notch signaling to facilitate bladder cancer development. BMC Cancer. 2022; 22(1): 558. https://doi.org/10.1186/s12885-022-09645-7. PMID: 35585515.
10. Sharifi M., Zarrin B., Bahri Najafi M., et al. Integrin α6β4 on Circulating Tumor Cells of Metastatic Breast Cancer Patients. Adv Biomed Res. 2021; 10: 16. https://doi.org/10.4103/abr.abr_76_21. PMID: 34476224.
11. Yin H., Wang J., Li H., et al. Extracellular matrix protein-1 secretory isoform promotes ovarian cancer through increasing alternative mRNA splicing and stemness. Nat Commun. 2021; 12(1): 4230. https://doi.org/10.1038/s41467-021-24315-1. PMID: 34244494.
12. Ohlund D., Franklin O., Lundberg E., et al. Collagen type IV stimulates pancreatic cancer cell proliferation, migration, and suppresses apoptosis via an autocrine loop. BMC Cancer. 2013; 13: 154. https://doi.org/10.1186/1471-2407-13-154. PMID: 23530721.
13. Gretzmeier C., Pin D., Kern J.S., et al. Systemic Collagen VII Replacement Therapy for Advanced Recessive Dystrophic Epidermolysis Bullosa. J Invest Dermatol. 2022; 142(4): 1094–1102. https://doi.org/10.1016/j.jid.2021.09.008.
14. Pérez-Díaz S., Lindberg J., Anerillas L.O., et al. The potential role of collagen type VII in breast cancer proliferation. Cancer Cell Int. 2024; 24(1): 254. https://doi.org/10.1186/s12935-024-03449-4. PMID: 39030607.
15. Jones V.A., Patel P.M., Gibson F.T., et al. The Role of Collagen XVII in Cancer: Squamous Cell Carcinoma and Beyond. Front Oncol. 2020; 10: 352. https://doi.org/10.3389/fonc.2020.00352. PMID: 32266137.
16. Su T., Guan Q., Cheng H., et al. Functions of G protein-coupled receptor 56 in health and disease. Acta Physiol (Oxf). 2022; 236(2): e13866. https://doi.org/10.1111/apha.13866. PMID: 34636990.
17. Таширева Л.А., Алифанов В.В., Симанов Г.С. и др. LIMCH1: белок, регулирующий миграцию и пролиферацию клеток. Журнал общей биологии. 2020; 81(3): 234–240. https://doi.org/10.31857/S0044459620030082.
18. Gurung S.K., Shevde L.A., Rao S.S. Laminin I mediates resistance to lapatinib in HER2-positive brain metastatic breast cancer cells in vitro. Biochem Biophys Res Commun. 2024; 720: 150142. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.150142. PMID: 38788545.
19. Chen Y., Yang S., Tavormina J., et al. Oncogenic collagen I homotrimers from cancer cells bind to α3β1 integrin and impact tumor microbiome and immunity to promote pancreatic cancer. Cancer Cell. 2022; 40(8): 818–834. https://doi.org/10.1016/j.ccell.2022.06.011. PMID: 35868307.
20. Nirwane A., Yao Y. Cell-specific expression and function of laminin at the neurovascular unit. J Cereb Blood Flow Metab. 2022; 42(11): 1979–1999. https://doi.org/10.1177/0271678X221113027. PMID: 35796497.
21. Steiger K., Altmann A., Wängler C., et al. There is a world beyond αvβ3-integrin: multimeric ligands for imaging of the integrin subtypes αvβ6, αvβ8, αvβ3, and α5β1 by positron emission tomography. EJNMMI Res. 2021; 11(1): 106. https://doi.org/10.1186/s13550-021-00842-2. PMID: 34636990.
22. Kothari V., Tamakloe S., Magowan C., et al. Integrin αvβ1 is expressed in multiple solid tumor types and drives the adhesion of cancer associated fibroblast to latent TGF-β. J Immunother Cancer. 2023; 11(1): e006753. https://doi.org/10.1136/jitc-2023-SITC2023.0464.
23. Zhang D.X., Dang X.T.T., Vu L.T., et al. αvβ1 integrin is enriched in extracellular vesicles of metastatic breast cancer cells: A mechanism mediated by galectin-3. J Extracell Vesicles. 2022; 11(8): e12234. https://doi.org/10.1002/jev2.12234. PMID: 35923105.
24. Lee J., Volkova N., Kim Y., et al. Nidogen-1 suppresses cell proliferation, migration, and glycolysis via integrin β1-mediated HIF-1α downregulation in triple-negative breast cancer. Sci Rep. 2025; 15(1): 10633. https://doi.org/10.1038/s41598-024-84880-5. PMID: 40148359.
25. Karamanos N.K., Theocharis A.D., Piperigkou Z., et al. A guide to the composition and functions of the extracellular matrix. FEBS J. 2021; 288(24): 6850–6912. https://doi.org/10.1111/febs.15776. PMID: 33605520.
26. Heiserman J.P., Nallanthighal S., Gifford C.C., et al. Heat Shock Protein 27, a Novel Downstream Target of Collagen Type XI alpha 1, Synergizes with Fatty Acid Oxidation to Confer Cisplatin Resistance in Ovarian Cancer Cells. Cancers (Basel). 2021; 13(19): 4855 https://doi.org/10.3390/cancers13194855. PMID: 34638339.
27. Dötzer K., Schlüter F., Koch F.E.V., et al. Integrin α2β1 Represents a Prognostic and Predictive Biomarker in Primary Ovarian Cancer. Biomedicines. 2021; 9(3): 289. https://doi.org/10.3390/biomedicines9030289. PMID: 33809043.
28. Moritz M.N.O., Merkel A.R., Feldman E.G., et al. Biphasic α2β1 Integrin Expression in Breast Cancer Metastasis to Bone. Int J Mol Sci. 2021; 22(13): 6906. https://doi.org/10.3390/ijms22136906. PMID: 34199096.
29. Zeltz C., Navab R., Heljasvaara R., et al. Integrin α11β1 in tumor fibrosis: more than just another cancer-associated fibroblast biomarker? J Cell Commun Signal. 2022; 16(4): 649–660. https://doi.org/10.1007/s12079-022-00673-3. PMID: 35378690.
30. Einspahr J., Xu H., Roy R., et al. Loss of cardiomyocyte-specific adhesion G-protein-coupled receptor G1 (ADGRG1/GPR56) promotes pressure overload-induced heart failure. Biosci Rep. 2024; 44(9): BSR20240826. https://doi.org/10.1042/BSR20240826. PMID: 39264336.
31. Ferreira S., Pin D., Kern J.S., et al. LOXL2 inhibitors and breast cancer progression. Antioxidants (Basel). 2021; 10(2): 312. https://doi.org/10.3390/antiox10020312. PMID: 33669630.
32. Liburkin-Dan T., Toledano S., Neufeld G. Lysyl oxidase family enzymes and their role in tumor progression. Int J Mol Sci. 2022; 23(11): 6249. https://doi.org/10.3390/ijms23116249. PMID: 35682926.
33. Casali B.C., Baptista M.P., Pachane B.C., et al. Blockage of αvβ3 integrin in 3D culture of triple-negative breast cancer and endothelial cells inhibits migration and discourages endothelial-to-mesenchymal plasticity. Biochem Biophys Rep. 2024; 38: 101686. https://doi.org/10.1016/j.bbrep.2024.101686.
34. Basirinia G., Ali M., Comelli A., et al. Theranostic Approaches for Gastric Cancer: An Overview of In Vitro and In Vivo Investigations. Cancers (Basel). 2024; 16(19): 3323. https://doi.org/10.3390/cancers16193323. PMID: 39409942
35. Kottmann V., Kolpeja E., Baumkötter G., et al. Bone sialoprotein stimulates cancer cell adhesion through the RGD motif and the αvβ3 and αvβ5 integrin receptors. Oncol Lett. 2024; 28(5): 542. https://doi.org/10.3892/ol.2024.14675. PMID: 39310027.
36. Fan Y., Song S., Li Y., et al. Galectin-3 Cooperates with CD47 to Suppress Phagocytosis and T-cell Immunity in Gastric Cancer Peritoneal Metastases. Cancer Res. 2023; 83(22): 3726– 3738. https://doi.org/10.1158/0008-5472. CAN-23-0783. PMID: 37738407.
37. Okda T.M., Atwa G.M.K., Eldehn A.F., et al. A Novel Role of Galectin-3 and Thyroglobulin in Prognosis and Differentiation of Different Stages of Thyroid Cancer and Elucidation of the Potential Contribution of Bcl-2, IL-8 and TNF-α. Biomedicines. 2022; 10(2): 352. https://doi.org/10.3390/biomedicines10020352. PMID: 35203561.
38. Khine H.E.E., Ecoy G.A.U., Roytrakul S., et al. Chemosensitizing activity of peptide from Lentinus squarrosulus (Mont.) on cisplatin-induced apoptosis in human lung cancer cells. Sci Rep. 2021; 11: 4060. https://doi.org/10.1038/s41598-021-83606-1. PMID: 33603033.
Рецензия
Для цитирования:
Завьялова М.В., Литвяков Н.В., Ваизова О.Е., Серебрякова В.А., Головина Е.Л., Удут Е.В., Хлебников А.И., Завьялов А.В., Письменный Д.С., Перельмутер В.М. Белки внеклеточного матрикса, опосредующие адгезию клеток карцином, роль в метастазировании. Якутский медицинский журнал. 2026;(1):99-105. https://doi.org/10.25789/YMJ.2026.93.21
For citation:
Zavyalova M.V., Litvyakov N.V., Vaizova O.E., Serebryakova V.A., Golovina E.L., Udut E.V., Khlebnikov A.I., Zavyalov A.V., Pismenny D.S., Perelmuter V.M. Extracellular matrix proteins mediating carcinoma cell adhesion and their role in metastasis. Yakut Medical Journal. 2026;(1):99-105. (In Russ.) https://doi.org/10.25789/YMJ.2026.93.21
Просмотров:
59
JATS XML
Послать статью по эл. почте 